C.5.b. INTERFÁSICAS.

Varios alimentos son productos tipo espuma o tipo emulsiones. Estos sistemas dispersos son inestables a menos que estén presentes sustancias anfifílicas en la interfase. Las proteínas al ser moléculas anfifílicas, pueden llevar a cabo la estabilización al migrar espontáneamente a la interfase aire-agua o a la interfase agua-aceite puesto que su energía libre es menor en la interfase que en la zona acuosa. Las proteínas en la interfase forman películas altamente viscosas porque se concentran en esa zona y confieren resistencia a la coalescencia de las partículas de la emulsión durante el almacenamiento y el manejo, lo que no puede lograrse cuando se emplean surfactantes de bajo peso molecular; por esta razón las proteínas son ampliamente utilizadas para este propósito.

Las propiedades de actividad superficial de las proteínas no dependen sólo de la relación hidrofobicidad/hidrofilicidad, sino de la conformación de la proteína. En ellos se debe considerar la relación de la estabilidad/flexibilidad de la cadena polipeptídica, la adaptabilidad a los cambios en el medio ambiente así como los patrones de distribución de los grupos hidrofílicos e hidrofóbicos en la superficie de la proteína.

Las proteínas presentan en su superficie activa tres atributos deseables: (a) capacidad para adsorberse rápidamente en una interfase, (b) capacidad para desplegarse rápidamente y reorientarse en una interfase y (c) capacidad aún en la interfase para interactuar con moléculas vecinas y formar películas viscoelásticas. Un ejemplo del primero de ellos es la formación de una espuma y emulsión estables durante el batido o la homogeneización debido a la adsorción espontánea y rápida de las proteínas a la nueva interfase. Esto depende de las zonas hidrofóbicas e hidrofílicas en la superficie: si el número de zonas hidrofóbicas es alto y están distribuidas como parches con suficiente energía para interactuar, la adsorción espontánea hacia la interfase será más probable (figura e.ii.1). El número de segmentos peptídicos (componentes de una proteína) anclados en la interfase depende, en parte de la flexibilidad de la molécula: las moléculas altamente flexibles, como las caseínas, pueden realizar rápidamente cambios conformacionales, lo que a su vez facilitará la adsorción de nuevos polipéptidos, contrario a lo que ocurre con proteínas globulares más rígidas como la lisozima y las proteínas de soya. Para estabilizar una emulsión, los dominios hidrofóbicos de la proteína deben orientarse hacia la fase oleosa. La facilidad con la que la proteína se despliegue (por ejemplo, desnaturalice) para exponer sus dominios hidrofóbicos afectará sus propiedades emulsificantes.

En una interfase, las cadenas polipeptídicas asumen una o más de las tres diferentes configuraciones siguientes: lineal, lazos y colas (figura e.ii.2). Las lineales están en contacto directo con la interfase, en tanto que las colas y lazos están suspendidos u orientados hacia la fase acuosa. Mientras más segmentos lineales haya, más fuerte es la unión y se disminuye la tensión interfacial.

 

La fuerza mecánica de una película de proteína en una interfase depende de las interacciones de cohesividad intermolecular, que pueden ser interacciones electrostáticas, puente de hidrógeno e interacciones hidrofóbicas.