C.4.a. POLISACÁRIDO-POLISACÁRIDO.
La
incompatibilidad de un biopolímero es descrita cuantitativamente por un
diagrama de fases, que representa la fase de comportamiento y la fase de
equilibrio en un sistema dado. La figura
muestra un típico diagrama de fases esquematizando el polisacárido (A)
concentración vs. concentración de polisacáridos (B). La línea sólida es binodal.
La región que yace debajo del binodal corresponde a mezclas monofásicas con soluciones de polisacáridos. Mientras que
la región que yace entre el binodal representa los sistemas bifásicos. Las
líneas de interconexión conectan los puntos correspondientes a la composición
de las coexistentes fases de equilibrio.
C.4.b. POLISACÁRIDO-PROTEÍNA.
Son
muy importantes, ya que la mayoría de las propiedades y características físicas
de los alimentos dependen de éstas. Algunos de los carbohidratos utilizados
como aditivos tienen grupos funcionales muy reactivos como carboxilo y sulfato,
que pueden fácilmente interaccionar con los diferentes grupos activos de las
proteínas. Debido a que las proteínas y los polisacáridos tienen
características coloidales, que pueden formar agregados con estructuras
tridimensionales muy firmes, cuya estabilidad es una función de la fuerza
iónica, pH y además de la relación proteína-polisacárido.
C.4.c. POLISACÁRIDO – OTROS (LÍPIDOS, IONES, ETC.).
La reacción que provoca la interacción de los ácido grasos de cadena larga con los polisacáridos es la de aumentar la temperatura de gelificación. La intensidad de este efecto varía con la estructura química y el grado de insaturación de la parte lipófila. En cambio los ácidos grasos de cadena corta reducen la temperatura de gelificación.
C.4.d. PROTEÍNAS – OTROS (LÍPIDOS, IONES, ETC).
Las
proteínas también tienen la capacidad de interactuar de diversas maneras con
los lípidos mediante enlaces no covalentes, principalmente hidrófobos, aun
cuando existen uniones salinas por iones divalentes como el calcio. Los
complejos de lipoproteínas tienen mucha importancia bilógica, puesto que se
encuentran como estructuras básicas en las membranas de las células animales y
vegetales y sus modificaciones ejercen efectos muy notorios en la calidad de
los alimentos. Se ha estudiado mucho sobre las lipoproteínas naturales del
glóbulo de grasa de la leche; éstas también se pueden producir mecánicamente,
como por ejemplo, en el proceso de homogeneización, que obliga a los lípidos y
a las proteínas a integrarse y a establecer nuevas membranas.
Sus
propiedades funcionales se alteran debido a que el polipéptido modifica su
hidrofobicidad por la inclusión del lípido, lo que, a su vez, influye en las
características sensoriales, de estabilidad, de textura y de hidratación del
alimento. Las caseínas y los derivados de la soya se usan en la elaboración de
diversos derivados cárnicos precisamente por su capacidad de asociarse y
emulsionar las grasas. El valor de la relación de eficiencia proteínica se
altera según el tipo de grasa; se ha visto que si se añade trielaidina (isómero
trans de la trioleína) a una dieta de
caseína en las ratas, la ganancia de peso de los animales se reduce en
comparación con la dieta de trioleína.
Otras
interacciones que se presentan con las proteínas son las que se observan con
los taninos, tanto libres como combinados, y que se consideran responsables de
la formación de la nubosidad o turbiedad de algunas bebidas, de la astringencia
de las frutas inmaduras y bebidas naturales, de la reducción del valor
nutritivo de algunos cereales, etc. Estas asociaciones, que dependen del pH se
deben a múltiples puentes de hidrógeno entre los hidroxilos de los taninos y
los carbonilos de las proteínas y también a relaciones hidrófobas. En el
laboratorio, la ingestión de estos complejos causa en las ratas inhibiciones en
el crecimiento y en la utilización de las proteínas, posiblemente porque se
inactivan las enzimas digestivas y se reduce la digestibilidad de las
proteínas.
Algunas
vitaminas, como la biotina del huevo y otras del grupo B, producen complejos
con las proteínas que pueden disociarse con algún tratamiento térmico; la
piridoxina reacciona con la lisina de la caseína a 121 °C y genera la
piridoxil-lisina y otros complejos que llegan a modificar la calidad del
polipéptido.
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